Des chercheurs découvrent une nouvelle enzyme qui traite la maladie cœliaque
Une nouvelle enzyme a été découverte qui peut déclencher le traitement de la maladie cœliaque. Des chercheurs de l’Université de Stanford ont découvert comment une protéine associée à une maladie est inactivée, ouvrant la porte à de nouveaux traitements possibles pour la maladie. Lire aussi – Votre rapport de numération globulaire complet: sachez comment le lire
La maladie cœliaque est une maladie auto-immune qui affecte selon certaines estimations près de 1 personne sur 100. Les symptômes de la maladie cœliaque sont déclenchés par le gluten, une protéine présente dans le blé et les plantes apparentées, mais le gluten n’agit pas seul pour provoquer les symptômes digestifs dont souffrent les patients. Au contraire, le gluten induit une réponse immunitaire hyperactive lorsqu’il est modifié par l’enzyme transglutaminase 2, ou TG2, dans l’intestin grêle. La nouvelle recherche a identifié l’enzyme qui désactive TG2, ouvrant potentiellement la voie à de nouveaux traitements pour la maladie cœliaque. Lire aussi – Détectez l’anémie sans test sanguin avec cette nouvelle application pour smartphone
«Actuellement, les thérapies pour traiter les personnes atteintes de la maladie cœliaque font défaut. La meilleure approche à l’heure actuelle consiste simplement à adhérer strictement à un régime alimentaire sans gluten tout au long de la vie », a déclaré Michael Yi, le chercheur principal. «Peut-être que la raison derrière cela est notre compréhension relativement faible de TG2. Lire aussi – Une enzyme dans les cellules immunitaires joue un rôle essentiel dans la défense de l’hôte contre la tuberculose, selon une étude
La biochimie de la façon dont TG2 interagit avec le gluten et induit une réponse immunitaire a été bien étudiée, mais des mystères plus fondamentaux subsistent, par exemple comment TG2 se comporte chez les personnes sans maladie cœliaque. Chaitan Khosla, qui a supervisé la nouvelle étude, avait mené plusieurs études montrant que TG2 peut être actif ou inactif, selon la formation ou la rupture d’une liaison chimique spécifique, appelée liaison disulfure, entre deux acides aminés de l’enzyme.
«Même s’il y a beaucoup de protéines TG2 dans l’intestin grêle, tout est inactif», a déclaré Khosla. «Lorsqu’il est devenu clair que même si la protéine était abondante, son activité était inexistante dans un organe sain, la question est devenue« Qu’est-ce qui active la protéine, puis qu’est-ce qui la désactive? »
Dans le nouvel article, les chercheurs ont effectué des expériences sur des cultures cellulaires et ont trouvé une enzyme qui reformule cette liaison, inactivant TG2. Cette enzyme, ERp57, est principalement connue pour aider à replier les protéines à l’intérieur de la cellule. Lorsqu’il éteint TG2, il le fait en dehors des cellules, ce qui soulève plus de questions sur ses fonctions chez les personnes en bonne santé.
«Personne ne comprend vraiment comment (Erp57) sort de la cellule», a déclaré Khosla. «L’idée générale est qu’elle est exportée de la cellule en petites quantités; cette observation particulière suggère qu’il a en fait un rôle biologique en dehors de la cellule ».
TG2 est maintenant également la première protéine connue pour avoir un interrupteur marche / arrêt réversible de liaison disulfure de ce type. «Il s’agit d’un type de chimie par intermittence très différent de celui que les chimistes médicinaux utiliseraient (généralement)», a déclaré Khosla.
Les résultats sont publiés dans le Journal of Biological Chemistry.
La source: ANI
Source de l’image: Shutterstock
Publié le 24 février 2018 à 17h53
